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Novartis-Preise: Innsbrucks Unis räumen ab

Andreas Villunger und Norbert Polacek vom Biozentrum der Medizinischen Universität Innsbruck erhalten die heurigen Novartis-Preise für Medizin und Biologie. Der Novartis-Preis für Chemie geht an Kathrin Breuker vom Institut für Organische Chemie der Leopold-Franzens-Universität. Die mit insgesamt 30.000 Euro dotierten Wissenschaftspreise wurden am Freitag in Wien verliehen.

Die drei Novartis-Preise für Medizin, Biologie und Chemie gingen in diesem Jahr alle an Wissenschaftler der Innsbrucker Universitäten. Andreas Villunger von der Sektion für Entwicklungsimmunologie erhielt für seine Forschungen zum programmierten Zelltod den Preis für Medizin. Norbert Polacek von der Sektion für Genomik und RNomik wurde für seine Arbeiten zur Proteinsynthese in Ribosomen mit dem Preis für Biologie ausgezeichnet. Der Preis für Chemie ging an Kathrin Breuker, die am Institut für Organische Chemie in Innsbruck arbeitet. Alle drei Wissenschaftler forschen im erfolgreichen biowissenschaftlichen Schwerpunkt der Innsbrucker Universitäten. Ab 2009 werden das Biozentrum der Medizinischen Universität Innsbruck sowie die chemischen Institute und die Pharmazie der Leopold-Franzens-Universität gemeinsam in einem neuen Gebäude am Innrain untergebracht sein. Die erfolgreiche biomedizinische Forschung in Tirol wird damit weiter gestärkt.

Mit Norbert Polacek und Andreas Villunger wurden zwei START-Preisträger aus dem Biozentrum Innsbruck erneut ausgezeichnet. Der START-Preis ist die höchste österreichische Auszeichnung für Nachwuchswissenschaftler und wird vom Österreichischen Wissenschaftsfonds (FWF) vergeben. „Wir haben bereits drei START-Preisträger in unseren Reihen“, freut sich Biozentrums-Direktor Lukas Huber. „Hier zeigt sich einmal mehr, dass ohne den FWF international erfolgreiche Grundlagenforschung in Österreich nicht möglich wäre.“

Novartis-Preis für Medizin: Apoptose als Barriere gegen Autoimmunität und Tumorbildung

Andreas Villunger beschäftigt sich mit dem biologischen Prozess der Apoptose. Das genetische Programm, das jeder Zelle innewohnt, dient dazu entartete, schlecht funktionierende oder überalterte Zellen gezielt zu entfernen. Dieser Prozess spielt bereits in der Embryonalentwicklung eine bedeutende Rolle und erhält im Erwachsenen das zelluläre Gleichgewicht in Organen und Geweben aufrecht. Die zelltodinduzierenden Proteine BIM und PUMA aus der Bcl-2 Familie stehen dabei im Zentrum der Untersuchungen. Mit Hilfe von Mausmodellen konnten die Wissenschaftler zeigen, dass BIM essentiell für die Auslösung von Zelltod während der Ontogenese des Immunsystems ist und die Reifung von Zellen verhindert, die Autoimmunität verursachen können. Dabei erhält BIM tatkräftige Unterstützung von PUMA, das ursprünglich als Effektor des Tumorsuppressors p53 identifiziert wurde. Die Ergebnisse dieser Untersuchungen wurden unter anderem in den Zeitschriften Science, The Journal of Experimental Medicine und Blood veröffentlicht.

Andreas Villunger wurde 1967 in Innsbruck geboren und studierte in Salzburg und Innsbruck Biologie. 1991 schloss er das Diplomstudium im Bereich Mikrobiologie mit Wahlfach Biochemie ab. Es folgte ein naturwissenschaftliches Doktoratsstudium an der Universitätsklinik für Innere Medizin. Verschiedene postgraduale Stipendienprogramme führten ihn nach Australien, wo er vier Jahre am renommierten Walter and Eliza Hall Institute for Medical Research tätig war. 2003 kehrte Villunger nach Innsbruck zurück, wo er Assistent am ehemaligen Institut für Pathophysiologie unter der Leitung von Prof. Georg Wick wurde und dort eine unabhängige Arbeitsgruppe aufbaute. Im gleichen Jahr wurde er mit dem START-Preis ausgezeichnet. Für die beste medizinische Habilitation in Österreich erhielt er 2005 den Otto-Kraupp-Preis und 2006 den Liechtenstein-Preis. Seit Anfang 2007 ist er Professor für Entwicklungsimmunologie und leitet die gleichnamige Sektion am Biozentrum der Medizinischen Universität Innsbruck.

Novartis-Preis für Biologie: Der Proteinsynthese auf der Spur

Das Ribosom ist für die Proteinsynthese in allen lebenden Zellen zuständig. Dabei wandelt es die genetische Information in eine Abfolge von verknüpften Aminosäuren um. Dies geschieht in atemberaubender Geschwindigkeit und mit einer sehr geringen Fehlerrate. Das Ribosom besteht selbst aus RNA und Proteinen und ist einer der Hauptangriffspunkt vieler klinisch relevanter Antibiotika. Für die Bekämpfung von Antibiotika-Resistenzen und die Erzeugung neuer antimikrobieller Substanzen ist dessen Verständnis daher von grundlegender Bedeutung. Norbert Polacek erforscht die katalytischen Mechanismen dieses evolutionär hochkonservierten Enzyms auf der molekularen Ebene. Mit einer von ihm entwickelten Methode kann er das katalytische Zentrum des Ribosoms chemisch verändern und auf diese Weise molekulare Details der Proteinsynthese aufklären. Die Methode erlaubt es, chemisch modifizierte RNA Bausteine ganz spezifisch in die ribosomale RNA einzubauen. Der neue experimentelle Ansatz erlaubt es, die fundamentalen ribosomalen Funktionen während der Proteinsynthese, wie die Peptidbindung, die tRNA Translokation und die Peptid Freisetzung, mit bis heute unbekannter Präzision untersucht werden.

Norbert Polacek wurde 1970 in Wien geboren und studierte an der Universität Wien Biologie mit dem Schwerpunkt Genetik. Während der Doktorarbeit am Institut für Medizinische Biochemie am Vienna Biocenter verbrachte er einen fünfmonatigen Forschungsaufenthalt am Max Planck-Institut für Molekulare Genetik in Berlin. Im Jahr 2000 promovierte Polacek in Wien, wo er auch einige Monate als Postdoc arbeitete. Von November 2000 bis Mai 2003 arbeitete er am Center for Pharmaceutical Biotechnology der Universität Illinois in Chicago. Seit 2003 forscht er als Universitätsassistent am Biozentrum der Medizinischen Universität Innsbruck, wo er eine Arbeitsgruppe in der Sektion für Genomik und RNomik leitet. Im Oktober 2005 habilitierte sich Norbert Polacek im Fach Molekularbiologie. Im Vorjahr erhielt er den START-Preis, die höchste nationale Auszeichnung für Nachwuchswissenschaftler.

Novartis-Preis für Chemie: Proteine im lösungsmittelfreien Zustand

Ein wesentlicher Faktor für die Struktur von Proteinen ist die chemische Umgebung des Proteins, also das Lösungsmittel. Diese Protein-Faltung ist eines der Hauptarbeitsgebiete von Kathrin Breuker, die seit 2004 im Rahmen des Hertha Firnberg-Programms des FWF am Institut für Organische Chemie der Universität Innsbruck und an der Cornell University in den USA forscht. Wie die stabilen Strukturen von Proteinen in der Gasphase aussehen, untersucht die Preisträgerin mit einer neuen Methode, der „electron capture dissociation“ (ECD). Diese grundlegenden Untersuchungen sind unter anderem wichtig für die Weiterentwicklung der Massenspektrometrie als eines der wichtigsten Verfahren zur Identifizierung und Charakterisierung von Proteinen. So gelang Breuker in einer internationalen Zusammenarbeit die Entwicklung einer Methode, um auch sehr große Proteine mit mehr als 2.000 Aminosäuren zu analysieren. Bisher war das nur bis zu einer Molekülgröße von 500 Aminosäuren möglich. Die Ergebnisse dieser Arbeit wurden im Herbst 2006 in der Wissenschaftszeitschrift Science publiziert.