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Nobelpreis für Wachter-Preisträger

Der diesjährige Chemie-Nobelpreis geht an die beiden israelischen Biochemiker Prof. Avram Hershko und Prof. Aaron Ciechanover sowie den Amerikaner Prof. Irwin Rose für ihre Forschungen zum Ubiquitin-vermittelten Proteinabbau in der Zelle. Hershko und Ciechanover wurden vor fünf Jahren in Innsbruck mit dem hochdotierten Ilse und Helmut Wachter-Preis ausgezeichnet.

Für die Aufklärung des Ubiquitin-Systems wurden die beiden Israeli Avram Hershko und Aaron Ciechanover 1999 mit dem Wachter-Preis ausgezeichnet. Der vom emeritierten Ordinarius für Analytische Chemie Prof. Helmut Wachter und seiner Frau gestiftete Preis ist ein hochdotierter Wissenschaftspreis, der seit 1999 alle zwei Jahr für herausragende Leistungen auf dem Gebiet der medizinischen Forschung vergeben wird. Dem Preiskomittee, einem neunköpfigen Gremium aus Experten der Medizinischen Universität Innsbruck, das aus den Nominierungen einen Preisträger vorschlägt, und dem Stiftungsvorstand, der aufgrund dieses Vorschlags den Preisträger bestimmt, attestiert Prof. Wachter einen „guten Riecher". "Vielleicht wird man in Zukunft sagen, man muss zuerst den Wachter-Preis bekommen, ehe man den Nobelpreis erhält", scherzte Wachter am Mittwoch im Gespräch mit der APA. Im Jahr 2000 wurden Hershko und Ciechanover mit dem Albert-Lasker-Preis für Grundlagenforschung ausgezeichnet. Für die beiden am Institut für Biochemie der Medizinischen Fakultät des Technion-Israel Institute of Technology in Haifa tätigen Forscher ist der Nobelpreis von besonderer Bedeutung, ist es doch der erste wissenschaftliche Nobelpreis für Israel, das bisher nur Literatur- und Friedensnobelpreisträger vorweisen konnte.

Das Ubiquitin-System

Ubiquitin ist ein - wie der Name schon sagt – überall vorkommendes Protein. Man findet es in allen kernhaltigen Zellen, von der Hefe über Insekten und Fische bis zum Menschen. In all diesen Organismen ist das Ubiquitin praktisch identisch; es besteht aus sechsundsiebzig Aminosäuren. Das Ubiquitin der Hefe unterscheidet sich von dem des Menschen nur durch drei Aminosäuren, obwohl zwischen Hefe und Mensch eine Milliarde Jahre Evolution liegen. Ubiquitin ist damit das am höchsten konservierte Protein überhaupt - ein sicheres Indiz für eine besonders wichtige Funktion. In allen Zellen werden laufend Proteine gebildet und wieder abgebaut. Für den intrazellulären Abbau stehen zwei Systeme zur Verfügung: eine unspezifische "Müllabfuhr" über zelleigene Müllschlucker, so genannte Lysosomen, und ein spezifischer energieabhängiger Abbau über cytosolische Proteasomen. Die Existenz dieses energieabhängigen Proteinabbaus konnten Hershko und Ciechanover bereits 1978 als erste nachweisen. Die beiden Forscher zeigten, dass energieabhängig abzubauende Proteine eine spezielle Markierung tragen - ein hitzestabiles Etikett, das sie Ubiquitin nannten. Das so markierte Protein wird von einem speziellen Proteinabbauapparat, dem Proteasom, erkannt und degradiert. Die Störung dieses Systems kann zu einer Vielzahl von Krankheiten führen. Neben der Entstehung bösartiger Tumore ist das Ubiquitin-System an schweren neurologischen Erkrankungen wie der Chorea Huntington und des M. Alzheimer beteiligt, sowie bei bestimmten Formen des Bluthochdrucks. Der Ubiquitin-regulierte Proteinabbau ist daher eines der biologisch wichtigsten Systeme. Entdeckung, Charakterisierung des Systems und die Aufklärung der Mechanismen verdanken wir den Arbeiten von Hershko und Ciechanover. Die wesentlichen Entdeckungen haben sie in den Jahren 1978 und 1984 publiziert.